West- Fisiología respiratoria, 11,ed

96 CAPÍTULO 6

O 2 total

22

100

18

O 2 combinado con Hb

80

14

60

Concentración de O 2 (ml/100 ml)

10

40

6

Saturación de Hb (%)

20

O 2 disuelto

2

0

40

60

80 100 600

20

P O 2 (mm Hg)

En la hemoglobina normal A, el ion ferroso puede estar oxidado en la forma férrica por la acción de diversos fármacos, entre ellos los nitritos, las sulfamidas, el agente antimicrobiano dapsona y los anestésicos locales. Esta forma férrica se denomina metahemoglobina. Se trata de una alteración congénita en la que existe un dé cit de la enzima metahemoglobina reductasa en el hematíe. La metahe- moglobina tiene poca capacidad para unirse al oxígeno y también para liberarlo en los tejidos periféricos. Otra forma anómala de hemoglobina es la sulfohemoglo- bina, que no es útil para transportar O 2 . Figura 6-1. Curva de disociación del O 2 (línea continua) para pH 7,4, Pco 2 40 mmHg y 37 °C. Se muestra también la concentración total de O 2 en sangre para una concentración de hemoglobina de 15 g/100 ml de sangre.

Curva de disociación del O 2 El O 2 forma una combinación reversible con la hemoglobina (Hb) para dar oxihe- moglobina: O 2 + Hb ⇌ HbO 2 . La cantidad unida en un momento dado es una • Tiene cuatro sitios hemo que pueden unirse al oxígeno. • La globina tiene dos cadenas α y dos cadenas β que pueden experimentar distintas mutaciones. • La hemoglobina A del adulto tiene hierro ferroso. Si se oxida en la forma férrica, se comprometen la unión del oxígeno y su liberación en los tejidos. • La hemoglobina fetal (F) tiene una alta a nidad por el oxígeno, que ayuda al feto a tolerar su ambiente hipóxico in utero . SAMPLE Hemoglobina