West- Fisiología respiratoria, 11,ed

TRANSPORTE DE GASES POR LA SANGRE 95

• Predecir los cambios de la Po 2 en los tejidos y la sangre venosa mixta con base en los cambios del aporte de oxígeno y su consumo tisular. En capítulos previos se ha considerado el modo en que el aire se desplaza hacia y desde la membrana alveolocapilar, la difusión de gases a través de ella, el movimiento de la sangre hacia y desde la membrana, y el papel importante que desempeña la correspondencia entre la ventilación y la perfusión para un intercambio eficiente de gases. En este capítulo se verá el modo en que los gases respiratorios principales, el oxígeno y el dióxido de carbono, se transportan en la sangre, así como los determinantes principales del estado acidobásico de la sangre y el cuerpo en su totalidad. Se empezará con el transporte de oxígeno y dióxido de carbono. El O 2 se transporta por la sangre en dos formas: disuelto y combinado con la he- moglobina. O 2 disuelto Obedece a la ley de Henry, según la cual, la cantidad disuelta es proporcional a la presión parcial ( g. 6-1). Por cada mmHg de Po 2 , existe 0,003 ml O 2 /100 ml de sangre.De este modo, la sangre arterial normal, es decir, con una Po 2 de 100mmHg contiene 0,3 ml O 2 /100 ml. Resulta fácil ver que esta forma de transportar O 2 no debe ser adecuada. Supon- gamos que el gasto cardíaco durante el esfuerzo intenso es de 30 l ·min –1 . Dado que la sangre arterial contiene 0,3 ml O 2 /100 ml de sangre (es decir, 3 ml O 2 · l –1 de sangre) como O 2 disuelto, la cantidad total aportada a los tejidos es solo de 30 × 3 = 90 ml ·min –1 . Dado que los requerimientos de oxígeno tisular pueden ser de 2000 ml O 2 ·min –1 o más, el transporte aislado de O 2 en solución es insu ciente y se requiere una estrategia adicional. Combinación con la hemoglobina OXÍGENO

El hemo es un compuesto de hierro y por rina que está unido a cada una de las cuatro cadenas polipeptídicas, que juntas constituyen la proteína globina. Las cadenas son de dos tipos, α y β , y las diferencias en sus secuencias de aminoácidos dan lugar a varios tipos de hemoglobina humana. La hemoglobina normal del adulto se denomina A. La hemoglobina F (fetal) forma parte de la hemoglobina del recién nacido, y se sustituye de forma gradual aproximadamente durante el primer año de vida posnatal. La hemoglobina fetal tiene una alta a nidad por el oxígeno, lo que resulta útil porque el entorno del feto es muy hipóxico. La hemog- lobina S ( sickle , falciforme) tiene valina en lugar de ácido glutámico en las cadenas b . Esto produce una disminución de la a nidad por el O 2 y una desviación de la curva de disociación hacia la derecha, pero, y más importante, la forma desoxige- nada es poco soluble y cristaliza en el interior del hematíe. Debido a ello, la forma del hematíe cambia, dejando de ser bicóncava para tener forma de media luna o falciforme, con una mayor fragilidad y una tendencia a la formación de trombos. Se han descrito otras muchas formas de hemoglobina, algunas con a nidades extrañas por el O 2 , pero su análisis está fuera del alcance de este texto. SAMPLE