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ancorina CII (anexina V del cartílago), una pequeña molécu la de 34 kDa que funciona como un receptor de colágeno en los condrocitos, la tenascina y la fibronectina ( v. tabla 6-5, p. 197), que también contribuyen a fijarlos condrocitos a la matriz. Las glucoproteínas tienen valor clínico como marca dores del recambio y de la degeneración del cartílago. La matriz de cartílago hialino está muy hidratada para permi tir la elasticidad y la difusión de metabolitos pequeños. Como otras matrices del tejido conjuntivo, la matriz cartilagi nosa está muy hidratada. El 60-80 % del peso neto del cartílago hialino corresponde a agua intercelular ( v. fig.7-2). Gran parte de esta agua está fuertemente unida a los agregados de agre cano-hialuronato , lo que produce una alta presión osmótica. Estas extensas regiones hidromecánicas de la matriz son respon sables de proporcionar elasticidad al cartílago. La red de fibrillas de colágeno tipo II no solo es responsable de la forma del cartíla go hialino y de su resistencia a la tensión, sino que también pro vee un armazón para resistir la presión osmótica de las moléculas de agrecano. Cierta cantidad de agua se une de manera bastante laxa como para permitir la difusión de pequeños metabolitos ha cia los condrocitos y desde ellos. En el cartílago articular se producen cambios transitorios y re gionales del contenido acuoso durante el movimiento y cuando la articulación se somete a compresión. El alto grado de hidra tación y el movimiento de agua son factores que permiten a la matriz cartilaginosa responder a cargas variables y contribuir a la capacidad del cartílago para soportar peso. A lo largo de la vida, el cartílago experimenta proceso continuo de remodelado

queratán-sulfato de la matriz del cartílago se unen a una pro teína central para formar un monómero de proteoglu canos . El monómero de proteoglucanos más importante en el cartílago hialino es el agrecano , también conocido como proteína central de proteoglucano específicodel cartílago, que en humanos está codificadopor el gen ACAN . Tiene un peso molecular de 250 kDa. Cada molécula contiene alrededor de 100 cadenas de condroitín-sulfato y hasta 60 moléculas de queratán-sulfato. Debido a la presencia de grupos sulfato, las moléculas de agrecano poseen una carga negativa grande con afinidadpor las moléculas de agua. Cada molécula lineal de hialuronato se asocia con una gran cantidad de moléculas de agrecano (más de 300), que están unidas al hialuronato por medio de proteínas de enlace en el extremo N-terminal de la molécula para formar grandes agregados de proteoglu canos . Estos agregados con mucha carga están unidos a las fibrillasde colágeno de la matriz por interacciones electros táticas y glucoproteínas multiadhesivas (fig.7-3). La acumu lación de estos agregados dentro de la matriz intrincada de fibrillasde colágeno es la causa de las propiedades biomecá nicas singulares del cartílago hialino. La matriz cartilagino sa también contiene otros proteoglucanos (p. ej., decorina, biglicano y fib omodulina). Estos proteoglucanos no forman agregados, pero se unen a otras moléculas y contribuyen a estabilizar la matriz. • Glucoproteínas multiadhesivas. También denominadas glucoproteínas no colágenas y glucoproteínas no ligadas a proteo glucanos , influ en sobre las interacciones entre los condrocitos y las moléculas de la matriz. Ejemplos de estas proteínas son la

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CAPÍTULO 7. CartÍlagO ■ CARTÍLAGO HIALINO

Colágeno tipo IX

Monómero de proteoglucano (agrecano)

Colágeno tipo II

Condrocito

Glucógeno

Gotitas lipídicas

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Hialuronato

FIGURA 7-3. Estructura molecular de la matriz del cartílago hialino. En este diagrama se muestra la relación de los agregados de pro teoglucanos con las fibrillas de colágeno tipo II y los condrocitos en la matriz del cartílago hialino. Una molécula de hialuronato que forma un agregado lineal con muchos monómeros de proteoglucano está entrelazada con una red de fibrillas de colágeno. Cada monómero de proteoglu cano (como el agrecano) consiste en unos 180 glucosaminoglucanos unidos a una proteína central. El extremo de la proteína central del proteo glucano se une al hialuronato a través de una proteína de enlace. Los grupos isógenos de condrocitos están dispersos en la matriz extracelular.