Pawlina. Histología texto y Atlas. 8 ed

Componente secretorio de la IgA

Receptor de EGF

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Vesícula cubierta

EGF

Receptor de transferrina

Transferrina

Receptor de LDL

Fe

LDL

CAPÍTULO 2. CITOPLASMA CELULAR ■ ORGÁNULOS MEMBRANOSOS

Endosoma temprano

CMVe

Fe para el metabolismo celular

Endosoma tardío

Lisosoma

c IgA

a

d

b

Receptor de IgA

( IgA secretora ) en la saliva y la leche materna. Durante este pro- ceso, con frecuencia conocido como transcitosis , las sustancias pueden verse alteradas a medida que se transportan a través de la célula epitelial ( g. 2-18d). El transporte de inmunoglobulina G materna a través de la barrera placentaria hacia el feto también sigue una vía similar. Lisosomas Los lisosomas son orgánulos digestivos que se descubrieron solo después de haber usado procedimientos histoquímicos para de- tectar enzimas lisosómicas. Los lisosomas son orgánulos ricos en enzimas hidrolíticas , como proteasas, nucleasas, glucosidasas, lipasas y fosfolipasas. Un lisosoma representa el compartimento digestivo principal en la célula que degrada macromoléculas derivadas de mecanismos endocíticos, así como de la célula misma en un proceso conocido como autofagia (eli- minación de componentes citoplasmáticos, en particular orgánulos limitados por membrana, mediante su digestión dentro de los liso- somas). Para más información sobre la autofagia, véase la página 47. La teoría original acerca de la biogénesis lisosómica , formulada hace casi medio siglo, postulaba que los lisosomas se originaban por brotación como orgánulos completos y funcionales desde el aparato de Golgi. Estos lisosomas recién formados se denominaron lisoso- mas primarios en contraste con los lisosomas secundarios , que ya se habían fusionado con endosomas. Sin embargo, la teoría de los SAMPLE lipoprotein )-receptor , receptor de insulina-transportador de glucosa ( GLUT ) y varias hormonas peptídicas y sus receptores. • Tanto el receptor como el ligando se reciclan. La disociación del complejo ligando-receptor no siempre acompaña el reci- claje del receptor. Por ejemplo, el pH bajo del endosoma disocia el hierro de la proteína transportadora de hierro transferrina , pero esta última permanece asociada con su receptor. No obs- tante, una vez que el complejo transferrina-receptor regresa a la super cie celular, se libera la transferrina. Con un pH extracelu- lar neutro, la transferrina debe unirse nuevamente al hierro para ser reconocida por su receptor y poder jarse a él. Un mecanismo similar ocurre con las moléculas I y II del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC, major histocompatibility com- plex ) , las cuales se reciclan hacia la super cie celular con una proteína antigénica foránea unida a ellas ( g. 2-18b). • Tanto el receptor como el ligando se degradan. Este mecanismo se ha identi cado para el EGF y su receptor. Como muchas otras proteínas, el EGF se ja a su receptor en la super cie celular. El complejo es endocitado y transportado hacia los endosomas tempranos. Aquí, el EGF se disocia de su receptor y ambos son clasi cados, empaquetados en CMVe separados y transferidos hacia el endosoma tardío. Desde allí, tanto el ligando como el receptor se trans eren hacia los lisosomas, en donde serán degra- dados ( g. 2-18c). • Tanto el receptor como el ligando se transportan a través de la célula. Esta vía se utiliza para la secreción de inmunoglobulinas FIGURA 2-18. Destino del receptor y el ligando en la endocitosis mediada por receptores. En este diagrama se muestran las cuatro vías principales a través de las cuales se determina el destino de los complejos ligando-receptor internalizados. a. El complejo ligando-receptor internalizado se disocia, el receptor se recicla a la superficie celular y el ligando se transporta a los endosomas tardíos y, finalmente, se degrada dentro de los lisosomas. Esta vía de procesamiento es usada por el complejo receptor-LDL, el complejo de receptores de insulina-GLUT y una variedad de complejos receptor-hormonas peptídicas. CMVe , cuerpos multivesiculares; LDL , lipoproteína de baja densidad. b. Tanto el receptor como el ligando se reciclan. La disociación del complejo ligando-receptor no se produce, y todo el complejo se recicla hacia la superficie. Un ejemplo de esta vía es el complejo hierro-transferrina-receptor de transferrina. Una vez que el hierro ( Fe ) se libera en el endosoma, el complejo transferrina-receptor de transferrina regresa a la superficie celular, donde se libera la transferrina. c. El complejo ligando-receptor internalizado se disocia en el endosoma temprano. El ligando libre y el receptor se envían al compartimento endosómico tardío para su degradación adicional. Este mecanismo es empleado por muchos factores de crecimiento (p. ej., el complejo EGF-receptor). EGF , factor de crecimiento epidérmico. d. El complejo ligando-receptor internalizado se transporta a través de la célula. La disociación no se produce y todo el complejo se somete a transcitosis y se libera en un sitio diferente de la superficie celular. Esta vía se utiliza para la secreción de inmunoglobulinas (IgA secretora) en la saliva. El complejo de anticuerpo IgA-receptor se internaliza en la superficie basal de las células secretoras en la glándula salival y se libera en la superficie apical. IgA , inmunoglobulina A.

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